1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические
Буферные свойства белков обусловлены обусловлены наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В результате - молекула аминокислоты принимает дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отрицательно, а с другой - положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Именно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При повышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Наоборот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицательно.
NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+
аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.
Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО-
аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В избытке протонов молекула заряжается положительно:
NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО-
При дефиците протонов - молекула приобретает отрицательный заряд:
NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО-
Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, но и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. Естественно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (функциональная элиминация медикаментов). Одновременно продляется их циркуляция. Последующая гипервентиляция или гипероксигенация через освобождение крови от избытка протонов способствует мобилизации этих веществ и проявлению второй волны в их действии. Таков, например, общепризнанный механизм продленного действия барбитуратов и релаксантов[3.68].
Важнейшим проявлением буферных свойств белков является участие в синтезе аммиака.
Осмотическая активность белка определяется величиной доли пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В результате связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клетки со средой.
- 1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические
- 2. Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической роли нуклеопротеинов
- 3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать
- Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать:
- 4. Витаминные коферменты (химическое строение, функции) фолиевые
- 5. Факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов
- 6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида азота (NO)
- 7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представители моно- и дисахаридов
- 8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы
- 9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе
- 10. Пути выведения холестерина из организма. Нарушения обмена холестерина (гиперлипопротеинемии, атеросклероз, желчекаменная болезнь)