logo
ПК по биохимии 2

Промежуточный обмен белков Распад аминокислот: процессы дезаминирования и декарбоксилирования. Трансаминирование

  1. С помощью каких ферментов и в каких частях клеток происходит внутриклеточный гидролиз белков?

  2. Что такое дезаминирование? Какие существуют типы (4) дезаминироваиия? Какой тип дезаминирования аминокислот преобладает в живом организме? Что понимают под непрямым дезаминированием аминокислот? Какова роль в этом процессе альфа-кетоглутаровой кислоты? Какие ферменты (2) его катализируют? К каким классам они относятся?

  3. Напишите трансдезаминирование валина. Назовите участвующие ферменты, а также классы к которым они относятся.

  4. Что понимают под трансаминированием? Какие ферменты катализируют этот процесс? Что представляет собой их кофермент? Какова роль переаминировання в белковом обмене? Какие аминокислоты и с помощью какого механизма могут возникнуть; из альфа-кетоглутаровой кислоты, из пировиноградной кислоты, из ЩУК, из альфа-кето-бета-гилроксимасляной кислоты, из альфа-кето-бета-гидроксипропионовой кислоты?

  5. Напишите трансминирование с участием фосфопиридоксаля между лейцином и ЩУК. Назовите действующий фермент и класс, к которому он относится.

  6. Напишите переаминирование (с участием кофермента) между гистидином и альфа-кетоглутаровой кислотой. Назовите действующий фермент и класс, к которому он относится.

  7. Какие ферменты катализируют декарбоксилирование аминокислот? Назовите важнейшие вещества, возникающие при декарбоксилировании аминокислот (не менее 3).

  8. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные продукты распада простых белков (6)? Какие гормоны (7) и как влият на обмен белков?