Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.

Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия.

Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи.

Гидрофобные взаимодействия.

Ковалентные взаимодействия (образование дисульфидной связи между двумя остатками цистеина с образованием цистина). Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные области полипептидной молекулы сближаются и фиксируются. Дисульфидные связи разрушаются под действием восстановителей. Это свойство используется для химической завивки волос, которые почти полностью представляют собой белок кератин, пронизанный дисульфидными связями. Характер пространственной укладки определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислот в полипептидной цепи (первичной структурой). Следовательно, каждый белок имеет только одну пространственную структуру, соответствующую его первичной структуре. Небольшие изменения конформации белковых молекул происходят при взаимодействии с другими молекулами. Эти изменения порой играют огромную роль при функционировании белковых молекул. Так, при присоединении молекулы кислорода к гемоглобину несколько изменяется конформация белка, что приводит к эффекту кооперативного взаимодействия при присоединении остальных трех молекул кислорода. Такое изменение конформации в лежит в основе теории индуцирующего соответствия при объяснении групповой специфичности некоторых ферментов.

Кроме ковалентной дисульфидной все остальные связи, стабилизирующие третичную структуру, являются по своей природе слабыми и легко разрушаются. При разрыве большого числа связей, стабилизирующих пространственную структуру белковой молекулы, упорядоченная уникальная для каждого белка конформация нарушается, при этом часто теряется биологическая активность белка. Такое изменение в пространственном строении называется денатурацией.

Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков

В основе функционирования белка лежит его способность к взаимодействию с каким-либо другим веществом - лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе и другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку глобулярной молекулы - активному центру. Активный центр формируется в ходе образования третичной структуры белка, поэтому при денатурации белка (когда разрушается его третичная структура) белки теряют свою активность. Специфичность взаимодействия белка и лиганда объясняется комплиментарностью пространственной структуры активного центра и молекулы лиганда. Взаимодействие между белком P и лигандом L описывается уравнениями:

P + L  PL

К_св определяет сродство белка к данному лиганда, чем больше К_св, тем больше сродство.