Субстратная специфичность
Структура активного центра фермента комплементарна структуре субстрата, т.е. соответствует ему по 1) форме, 2) размерам и 3) способности взаимодействовать. Это является причинами высокой специфичности ферментов. Первоначально модель активного центра, предложенная Э.Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой «ключ-замок» – модель «жесткой матрицы». Однако эта модель объясняла лишь абсолютную субстратную специфичность.
Кошланд предложил модель индуцированного соответствия. Главная черта этой модели – гибкость каталитического центра. В модели Фишера каталитический центр считается заранее подготовленным под форму молекулы-субстрата. В модели Кошланда субстрат индуцирует конформационные изменения фермента, и лишь в результате этих аминокислотные остатки и другие группы фермента принимают пространственную ориентацию, необходимую для связи с субстратом и катализа. Эта модель позволяет объяснить относительную специфичность фермента.
Каждый фермент катализирует не любые из всех возможных путей превращения субстрата, а какое-либо одно. Это свойство называется специфичностью пути превращения.
Кинетика ферментативных реакций
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен.Любую ферментативную реакцию схематично можно описать следующим образом:
Поведение многих ферментов при изменении концентрации субстрата описывает уравнение Михаэлиса-Ментен:
, где - скорость ферментативной реакции, - максимальная скорость ферментативной реакции при полном насыщении фермента субстратом, – константа Михаэлиса, – концентрация субстрата. - константа образования фермент-субстратного комплекса ES, - константа диссоциации фермент-субстратного комплекса ES.
В лияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции, описываемое этим уравнением, можно изобразить графически:
равна концентрации субстрата при скорости ферментативной реакции, равной половине максимальной скорости и характеризует сродство данного фермента к тому или иному субстрату. Некоторые ферменты требуют высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной максимальной, другие (например, гексокиназа) достигают при очень низкой концентрации субстрата. - скорость реакции при 250С, оптимальном значении рН, полном насыщении фермента субстратом. - число оборотов фермента, т.е. число молекул субстрата, которое превращает одна молекула фермента за 1 минуту.
Например:
карбоксиангидраза 36000000
-амилаза 1100000
фосфоглюкомутаза 1240
- Аминокислоты Аминокислотный состав белков
- Строение и классификация аминокислот
- Стереоизомерия.
- Н езаменимые аминокислоты
- Пищевая ценность белков
- Биологические функции белков
- Структурная организация белковых молекул
- Классификация белков по растворимости
- Физико-химические свойства белков
- Первичная структура белков
- Конформация пептидных цепей в белках
- Третичная структура белков
- Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.
- Четвертичная структура белка.
- Ферменты
- Особенности ферментов как биокатализаторов
- Классификация ферментов по типу катализируемой реакции и номенклатура ферментов
- Активный центр ферментов
- Причины высокой каталитической активности.
- Субстратная специфичность
- Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- Зависимость скорости ферментативной реакции от рН
- Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов
- Обратимое конкурентное ингибирование аналогами субстрата
- Обратимое неконкурентное ингибирование
- Необратимое ингибирование
- Единицы ферментативной активности ферментов
- Регуляция ферментативной активности
- Регуляция количества фермента путем регуляции скорости его синтеза и распада
- Превращение ферментов в активные формы
- Регуляция активности ферментов путем их ковалентной модификации
- Аллостерическая регуляция
- Ингибирование по принципу обратной связи
- Углеводы Общая характеристика и классификация.
- Моносахариды
- Цикло-оксо-таутомерия
- Химические свойства
- Дисахариды
- Полисахариды
- Классификация и основные структурные компоненты омыляемых липидов.
- Высшие жирные кислоты – это карбоновые кислоты, насыщенные или ненасыщенные, выделенные из жиров путем гидролиза. Для их строения характерны следующие основные особенности:
- Нейтральные липиды
- Триацилглицериды
- Неомыляемые липиды
- Витамины
- Водорастворимые витамины Тиамин (витамин в1)
- Рибофлавин (витамин в2)
- Ниацин (никотинамид, никотиновая кислота, витамин рр)
- Пантотеновая кислота
- Пиридоксин (пиридоксаль, пиридоксамин, витамин в6)
- Биотин (витамин н)
- Фолиевая кислота
- Витамин в12
- Аскорбиновая кислота (витамин с)
- Жирорастворимые витамины Витамин а
- Биохимические функции витамина а Регуляция экспрессии генов
- Витамин а и акт зрения
- Гипервитаминоз и гиповитаминоз
- Витамин д (кальциферол)
- Витамин е (токоферолы)
- Витамин к (нафтохиноны)
- Биоэнергетика. Основные понятия и определения Особенности живых организмов как объектов для термодинамических исследований
- Сопряжение экзергонических процессов с эндергоническими
- Макроэргические соединения
- Фазы освобождения энергии из питательных веществ
- Роль высокоэнергетических фосфатов в улавливании энергии. Клеточное дыхание
- Биосинтез вжк в тканях
- Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
- Метаболизм аминокислот
- Пути обезвреживания аммиака
- Глюконеогенез