Физико-химические свойства белков

На физических свойствах белков, таких как ионизация, гидратация, растворимость основаны различные методы выделения и очистки белков. Так как белки содержат ионогенные, т.е. способные к ионизации аминокислотные остатки (аргинин, лизин, глутаминовая кислота и т.д.), следовательно, они представляют собой полиэлектролиты. При подкислении степень ионизации анионных групп снижается, а катионных - повышается, при подщелачивании наблюдается обратная закономерность. При определенном рН число отрицательно и положительно заряженных частиц становится одинаковым, такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой и обозначают рI. На различной ионизации белков при определенном значении рН основан один из методов их разделения - метод электрофореза. Полярные группы белков (ионогенные и неионогенные) способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанное с белком достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных групп больше на поверхности белка. Растворимость зависит от количества гидрофильных групп в белке, от размеров и формы молекул, от величины суммарного заряда. Совокупность всех этих физических свойств белка позволяет использовать метод молекулярных сит или гель-фильтрацию для разделения белков. Метод диализа используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей и основан на больших размерах молекул белка. Высокая молекулярная масса белков обуславливает их высокую вязкость, причем особую роль играет форма белковой молекулы. Растворы фибриллярных белков более вязкие, чем растворы глобулярных белков. Повышение концентрации белков, снижение температуры раствора способствует резкому возрастанию межмолекулярных сил притяжения и резкому увеличению вязкости белкового раствора; раствор теряет свою текучесть; происходит образование сеток, внутри которых находятся захваченные молекулы воды. Система переходит в состояние геля (студня). Студни используются в процессе приготовления всевозможных заливных блюд. Производство кисломолочных продуктов (сметаны, простокваши, кефира, кумыса) представляет собой перевод казеина – белка молока - из молекулярного состояния в состояние геля. Желатина – продукт неполного гидролиза коллагена – широко используется в пищевой промышленности для структурирования пищевых продуктов. Растворимость белков зависит и от наличия других растворенных веществ, например, нейтральных солей. При высоких концентрациях нейтральных солей белки выпадают в осадок, причем для осаждения (высаливания) разных белков требуется разная концентрация соли. Это связано с тем, что заряженные молекулы белка адсорбируют ионы противоположного заряда. В результате частицы теряют свои заряды и электростатическое отталкивание, в результате происходит осаждение белка. Методом высаливания можно фракционировать белки.