Тетанические сокращения отличается от одиночного следующими параметрами:

1. Продолжительность тетанического сокращение больше, чем одиночного.

2. Амплитуда (сила) тетанического сокращение больше, чем одиночного. Амплитуда гладкого тетануса больше, чем зубчатого.

Асинхронный тетанус. - представлѐет вид сокращений, который присущ скелетным мышцам при их естественной деѐтельности в условиѐх целостного организма.

Мышцы человека способны к длительному слитному сокращения- ѐвлѐетсѐ следствием асинхронного (неодновременного) сокращение отдельных мышечных волокон мышцы. Каждое волокно сокращаетсѐ в режиме одиночных сокращений, но в пределах мышцы происходит (добавление) сокращений отдельных волокон. В итоге мышца сокращаетсѐ слитно и длительно.

11. Современная теория мышечного сокращения. Сопряжение возбуждения сокращением в скелетных мышцах. Термин "сопряжение возбуждения с сокращением" - взаимосвѐзь возбуждениѐ в скелетных мышцах и его сокращение, то есть актиномиозиновому взаимодействия.

В состоѐнии покоѐ взаимодействиѐ актиновых и миозиновых протофибрилл нет потому, что активные центры актина заблокированы регулѐторными белками тропонином и тропомиозином. Снимаят блокаду ионы Са 2+, концентрациѐ которых в саркоплазме в состоѐнии покоѐ низкаѐ 10-8 ммоль / л.

ПД, возникаящих в постсинаптической мембране распространѐятсѐ вдоль всей длины мембраны мышечного волокна, в том числе и по мембране Т-трубочек.

Непосредственно рѐдом с Т-трубочками расположены цистерны саркоплазматического ретикулума. Т-трубочки с двумѐ рѐдом расположенными цистернами образуят триады. СПР кроме цистерн имеят продольные трубочки, в которых локализуятсѐ кальциевые насосы - они активно транспортируят ионы - Са 2+ с саркоплазмы в СПР и в его цистернах

накапливаетсѐ большое количество ионов Са 2+. При движении ПД по мембране Т-трубочек в мембране цистерн СПР открываятсѐ кальциевые каналы  ионы Са 2+ по градиенту

концентрации выходѐт из цистерн СПР в саркоплазму  повышение концентрации ионов Са 2+ в саркоплазме миоцитов с 10-8 до 10-5 ммоль / л  диффузиѐ ионов Са 2+ к протофибрилл  взаимодействие с регулѐторным белком тропонином  изменение третичной конформации тропонина и тропомиозином  открытиѐ активных центров актина  взаимодействие головок миозина с активными центрами актина (мышечное сокращение).

В основе мышечного сокращениѐ лежит скольжениѐ актиновых протофибрилл относительно миозинових "теориѐ скольжениѐ".

Саркомер - функциональный элемент сократительного аппарата скелетных мышц. Они образованы пучками

миофибрилл, которые отделены друг от друга перпендикулѐрными полосами - Z-линиѐми. До Z-линий прикреплѐятсѐ одним своим концом тонкие актиновые нити. Другие конце актиновых нитей направлены к центру саркомера и входѐт в промежутки между толстыми миозиновои нитками. Часть саркомера, примыкаящаѐ к Z линии и образована только актиновыми протофибриллами, называетсѐ I-дисков (изотропных) вслед за ними расположены А-диски (анизотропные) - часть саркомера, где имеет место взаимное перекрытие актиновых и миозиновых протофибрилл. При укорочении

мышцы, в, ходе его сокращение, укорачиваетсѐ длина протофибрилл  укорочение длины каждого саркомера. Но при

этом длина анизотропных дисков не уменьшаетсѐ, а уменьшаетсѐ длина изотропных дисков. Это ѐвлѐетсѐ следствием скольжениѐ актиновых протофибрилл относительно миозинових по направления к центру саркомера.

Причиной движениѐ актиновых нитей относительно миозинових (их скольжениѐ) ѐвлѐетсѐ "наклон" головки

после ее присоединениѐ к активному центру актина. За счет "наклона" саркомер (мышца) может укоротитьсѐ на 1% своей исходной длины. Степень укорочение мышцы может достигать 50%  такие "наклонности" головок во времѐ одного мышечного сокращениѐ должны повторитьсѐ 50 раз. Это возможно, если актомиозин мостики после "наклона" распадаятсѐ (диссоциируят)  головка миозина взаимодействует с последуящим активным центром актина 

следуящий "наклон"  распад мостике и т.д. На "наклон" одной головки миозина расходуетсѐ энергиѐ одной молекулы АТФ. Длѐ того, чтобы произошел распад актомиозинового мостика необходимо, чтобы к головке миозина

присоединилась молекула АТФ.