4.2.1. Строение ферментов

Практически все ферменты являются глобулярными белками, что подчеркивает высокую значимость пространственной структуры молекулы фермента для проявления каталитических свойств.

По химическому строению различают ферменты – простые белки и ферменты – сложные белки. К простым белкам, состоящим только из полипептидных цепей, относятся ферменты, катализирующие реакции гидролиза: пепсин, трипсин, фосфатазы, рибонуклеазы и др.

Ферменты – сложные белки, кроме белковой части, называемой апоферментом, содержат небелковые компоненты различной химической природы. Если такой компонент прочно связан с белковой частью, его называют простетической группой. Если небелковая часть легко отделяется от белковой, то ее называют коферментом. Коферментами, или их составными частями часто являются витамины: В₁, В₂, В₅, Е, Q и др. Высокая значимость витаминов для обеспечения жизнедеятельности в первую очередь связана с их ролью как компонента небелковой части ферментов, осуществляющих обмен веществ и энергии в организме.

Коферменты и простетические группы, как правило, выполняют роль активных центров, непосредственно осуществляющих каталитические функции. Белковая часть обеспечивает специфичность действия фермента и отвечает за активность фермента. У ферментов - простых белков роль активных центров выполняет особое сочетание аминокислотных остатков, обеспечивающее взаимодействие с молекулой субстрата и принимающее непосредственное участие в каталитическом акте.

В активном центре фермента различают субстратный центр, обеспечивающий связывание субстрата и образование фермент-субстратного комплекса, и каталитический центр, на котором и происходят химические превращения субстрата.

Некоторые ферменты образуются в неактивной форме (в форме предшественников – проферментов). Их переход в активное состояние осуществляется под влиянием каких либо дополнительных факторов, или условий внутренней среды. Обычно это бывает связано с изменением пространственной конфигурации апофермента, или освобождением активного центра. Примером таких ферментов могут быть пепсин и трипсин – ферменты белкового пищеварения.

К особенностям ферментов можно отнести множественность их форм. Как правило, каждый фермент существует в нескольких модификациях (изоферментах), различающихся по физико-химическим свойствам. Важность существования изоферментов связана с тем, что свою наивысшую активность они могут проявлять в несколько разных условиях (при разных значениях рН, температуры и т.п.). Если изменяются условия, то начинает усиленно синтезироваться та модификация фермента, которая наиболее устойчива к этим условиям. Изоферменты – один из механизмов адаптации живых организмов к условиям существования. Так, систематическое выполнение на тренировочных занятиях интенсивной мышечной работы, вызывающей накопление молочной кислоты, достаточно сильно влияющей на активность ферментов, повышает устойчивость к ней ферментов, работающих в этих условиях. Причина этого кроется в усиленном синтезе более устойчивых к кислой среде модификаций ферментов.