4.2.2. Свойства ферментов

Ферменты обладают целым рядом свойств. Остановимся на некоторых из них, имеющих наибольшее практическое значение. К числу таких свойств относится специфичность их действия. Различают абсолютную и относительную специфичность ферментов. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, могут катализировать конкретный тип реакции конкретного вещества. Ферменты, обладающие относительной специфичностью, могут катализировать конкретный тип реакции нескольких сходных по строению субстратов.

Так, например, фермент пищеварительной система сахараза осуществляет только гидролитическое расщепление сахарозы. Он обладает абсолютной специфичностью. Фермент пищеварения белков пепсин обладает относительной специфичностью. Он может катализировать реакцию гидролиза разнообразных белковых молекул.

К числу важнейших свойств ферментов относится их активность. Активность ферментов не стабильный параметр. Она может меняться под влиянием очень многих воздействий. На активность ферментов могут оказывать влияние изменения температуры, активной реакции внутренней среды (рН), различные вещества эндогенного и экзогенного происхождения. Именно эти изменения активности ферментов являются важнейшим фактором, определяющим скорость тех или иных процессов.

Хотя диапазон изменения температуры в организме человека достаточно узок, некоторое влияние этих изменений обнаруживается. Зависимость активности ферментов от изменений температуры иллюстрирует график на рис. 12.

Рис. 12. Зависимость активности фермента от температуры

Как видно из графика на рис. 14, ферменты могут проявлять некоторую активность даже при температуре 0^о. Повышение температуры сопровождается повышением активности ферментов. Это продолжается до температуры 37-38⁰. Данный температурный интервал называют температурным оптимумом, так как он наиболее благоприятен для протекания реакций.

При дальнейшем повышении температуры активность каждой молекулы фермента повышается, но при этом может начаться их денатурация, т.к. ферменты относятся к наиболее чувствительным к различным воздействиям белкам. Количество ферментов при этом уменьшается, что приводит к снижению скорости ферментативных реакций.

Следующий фактор, оказывающий еще более существенное влияние на активность ферментов – изменение активной реакции внутренней среды. Как правило, ферменты наибольшую активность проявляют в узком диапазоне рН. Изменение рН в ту или другую сторону резко снижает их активность. Зависимость активности фермента от изменений рН иллюстрирует график на рис. 13.

Рис. 13. Зависимость активности фермента от реакции среды (рН)

Большинство ферментов организма человека свою наивысшую активность проявляют при значениях рН, близких к 7 (нейтральная среда). В тоже время оптимум рН для пепсина – фермента пищеварения белков находится в сильно кислой среде при рН, равном 1,5-2,5.

Как уже указывалось ранее, систематическая мышечная тренировка, связанная с накоплением молочной кислоты и изменением рН внутренней среды, может привести к повышению устойчивости ферментов к таким изменениям. Причина этого явления связана с существованием изоферментов.

Существует большая группа веществ, повышающих (активаторы) и понижающих (ингибиторы) активность ферментов. В качестве активаторов могут выступать некоторые витамины, допинги, вещества, относящиеся к группе адаптогенов, ионы отдельных металлов (железа, меди, кобальта, магния и др.) и многие другие соединения. Так, например, соляная кислота усиливает действие пепсина, желчные кислоты активируют липазу поджелудочной железы.

Наиболее мощным естественным активатором ферментов, повышающим их активность в широком диапазоне, являются гормоны.

Ингибирование бывает обратимым и необратимым. При необратимом ингибировании фермент надолго или навсегда теряет свою активность, что может привести к летальному исходу. Такое воздействие могут оказывать некоторые яды, ионы тяжелых металлов (свинца, ртути, мышьяка и др.). Именно с ингибированием ферментов связан механизм воздействия на организм многих ядов, солей тяжелых металлов.

При обратимом ингибировании, как правило, оказывается более мягкое воздействие – активность фермента не подавляется полностью, а лишь снижается. Такое воздействие оказывают некоторые лекарственные препараты, высокие концентрации некоторых продуктов обмена, в частности, мочевина.

Изменение активности ферментов наиболее часто обуславливается изменением третичной структуры его белковой фракции под влиянием различных воздействий. В других случаях изменение активности связано с воздействием на активный центр фермента, который блокируется или, наоборот, освобождается. Существует также т.н. конкурентное ингибирование, при котором какое либо вещество, сходное по строению с субстратом, конкурирует с ним за активный центр фермента.